La divisione cellulare batterica è uno di quei processi fondamentali che la scienza studia da decenni, eppure continua a riservare sorprese. L’ultima arriva da un gruppo di ricerca guidato dalla Universitat Autònoma de Barcelona (UAB), che ha svelato un meccanismo molecolare davvero inatteso: una proteina a forma di ciambella, chiamata MraZ, deve letteralmente rompersi e deformarsi per poter attivare i geni responsabili della divisione cellulare nei batteri. Lo studio, pubblicato su Nature Communications nel marzo 2026, rappresenta un passo avanti notevole nella comprensione di come i microrganismi regolano la propria crescita.

Il punto di partenza è relativamente semplice da capire. Nella maggior parte dei batteri, le istruzioni genetiche per la divisione cellulare sono raggruppate in quello che viene chiamato operone dcw. Si tratta di un insieme di geni che contiene tutte le informazioni necessarie per produrre le proteine coinvolte sia nella divisione della cellula sia nella costruzione della parete cellulare batterica. A governare l’accensione di questi geni intervengono i cosiddetti fattori di trascrizione, proteine che si legano a una regione specifica del DNA, il promotore, per dare il via alla lettura delle informazioni genetiche. Ed è proprio qui che entra in gioco la proteina MraZ.

Come funziona il meccanismo: la ciambella che si deforma

Il team guidato da David Reverter, professore ordinario nel Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare e ricercatore presso l’Istituto di Biotecnologia e Biomedicina della UAB, ha utilizzato tecniche avanzate di biologia strutturale per osservare cosa succede a livello atomico. Grazie alla criomicroscopia elettronica e alla cristallografia a raggi X, gli scienziati sono riusciti a catturare l’interazione tra MraZ e il DNA del promotore dell’operone dcw nel batterio Mycoplasma genitalium, un organismo modello con un genoma estremamente ridotto.

Il promotore dell’operone dcw contiene quattro sequenze ripetute, chiamate “box”, ciascuna composta da sei nucleotidi. Queste sequenze sono fondamentali per regolare la trascrizione. E qui arriva la parte sorprendente. La proteina MraZ normalmente esiste come un ottamero, cioè un anello formato da otto subunità identiche disposte a ciambella. Il problema è che la curvatura naturale di questa struttura non permetterebbe mai un contatto efficace con le quattro box del promotore. Eppure la divisione cellulare batterica avviene, e qualcosa deve pur cedere.

Quello che i ricercatori hanno osservato è che la ciambella si spezza e si deforma, consentendo a quattro delle otto subunità di legarsi alle quattro box del promotore. È un comportamento che nessuno aveva previsto con certezza, anche se esistevano ipotesi basate su modelli computazionali e esperimenti biochimici. Vedere direttamente questa trasformazione strutturale attraverso la criomicroscopia elettronica cambia radicalmente la comprensione del processo.

Un meccanismo universale con ricadute importanti

La cosa più interessante, secondo Reverter, è che questo meccanismo non riguarda solo Mycoplasma genitalium. Le proteine MraZ sono molto simili tra loro nella stragrande maggioranza dei batteri, presentano la stessa struttura ottamerica e le sequenze del DNA dei promotori degli operoni che regolano la divisione cellulare sono anch’esse conservate. Questo significa che il meccanismo identificato potrebbe essere praticamente universale nel mondo batterico.

La ricerca è stata condotta in collaborazione con il sincrotrone ALBA e con il servizio di criomicroscopia elettronica dell’Istituto di Genetica e Biologia Molecolare e Cellulare di Strasburgo, in Francia. Un lavoro internazionale, insomma, che apre una finestra nuova su come i batteri controllano uno dei processi più basilari della loro esistenza. E che potrebbe, nel tempo, fornire spunti preziosi anche per lo sviluppo di nuove strategie antibatteriche, capaci di colpire proprio questo snodo regolatorio così cruciale.

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Il parassita della malaria ha un punto debole, e potrebbe essere la chiave per sviluppare nuovi trattamenti contro una delle malattie più devastanti al mondo. Un gruppo di scienziati ha individuato una proteina specifica, chiamata Aurora-related kinase 1 (nota come ARK1), che svolge un ruolo fondamentale nella divisione cellulare del parassita. In pratica, questa proteina funziona come una specie di vigile urbano molecolare: si assicura che il materiale genetico venga separato correttamente ogni volta che il parassita si moltiplica. Senza di lei, il processo va in tilt.

E qui viene la parte davvero interessante. Quando i ricercatori hanno disattivato la proteina ARK1 in laboratorio, il parassita della malaria non è più riuscito a replicarsi in modo corretto. Non ha completato il suo ciclo vitale né negli esseri umani né nelle zanzare. Questo significa, in termini molto concreti, che la sua capacità di diffondersi si è bloccata. Fermata. Punto.

Perché questa scoperta è così rilevante

La malaria continua a uccidere centinaia di migliaia di persone ogni anno, soprattutto in Africa subsahariana, e colpisce in modo sproporzionato bambini e donne in gravidanza. I farmaci attuali funzionano, certo, ma il parassita sta diventando sempre più resistente. Trovare nuovi bersagli molecolari non è solo utile: è urgente.

La proteina ARK1 rappresenta un bersaglio particolarmente promettente proprio perché interviene in un processo biologico che il parassita della malaria non può permettersi di perdere. La divisione cellulare del parassita, tra l’altro, è piuttosto insolita rispetto a quella delle cellule umane. Non segue le stesse regole. E questa differenza è una buona notizia, perché significa che un eventuale farmaco progettato per colpire ARK1 potrebbe essere altamente specifico, riducendo il rischio di effetti collaterali sulle cellule sane del paziente.

Va detto che siamo ancora in una fase iniziale. Gli esperimenti sono stati condotti in laboratorio, e il passaggio dalla scoperta di un meccanismo molecolare allo sviluppo di un trattamento efficace e sicuro richiede tempo, risorse e tanta pazienza. Però il segnale è forte. Bloccare una singola proteina e vedere il ciclo vitale del parassita crollare su entrambi i fronti, quello umano e quello della zanzara, non è una cosa che capita tutti i giorni.

Uno scenario nuovo per la lotta alla malaria

Quello che rende questa ricerca particolarmente affascinante è la doppia efficacia del meccanismo. Interrompere il ciclo del parassita della malaria sia nell’ospite umano sia nel vettore, la zanzara, vuol dire agire su due livelli contemporaneamente. Non si tratta solo di curare chi è già malato, ma potenzialmente di impedire che la malattia si trasmetta ad altre persone. È un approccio che, se confermato da studi futuri, potrebbe avere un impatto enorme sulla salute pubblica globale.

I prossimi passi includeranno probabilmente lo sviluppo di molecole capaci di inibire ARK1 in modo selettivo, seguite da test preclinici e, eventualmente, sperimentazioni cliniche. Il percorso è lungo, nessuno si fa illusioni. Ma avere un bersaglio così preciso e così critico per la sopravvivenza del parassita è già di per sé un risultato notevole.

La scienza, ogni tanto, offre queste finestre di opportunità. E quando si parla di una malattia che colpisce oltre 200 milioni di persone ogni anno, anche una singola scoperta di laboratorio merita tutta l’attenzione possibile.

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