La terapia CAR T è una delle frontiere più promettenti nella lotta contro i tumori, eppure qualcosa continua a limitarne l’efficacia. Un gruppo di ricercatori della Columbia University e dell’Ospedale Universitario di Tubinga ha individuato il possibile colpevole: una proteina chiamata NFIL3, che sembra responsabile dell’esaurimento progressivo delle cellule immunitarie ingegnerizzate. La scoperta, pubblicata sulla rivista Cancer Discovery nel giugno 2026, potrebbe cambiare radicalmente le regole del gioco per chi si occupa di immunoterapia oncologica.

Per capire il peso di questa scoperta, vale la pena fare un passo indietro. La terapia CAR T funziona così: si prelevano le cellule immunitarie del paziente, si modificano geneticamente perché riconoscano le cellule tumorali, e poi si reinfondono nel corpo. Il problema è che queste cellule, dopo un po’, si “stancano”. Perdono potenza, smettono di funzionare come dovrebbero. Questo fenomeno si chiama esaurimento delle cellule T, ed è il motivo principale per cui la terapia CAR T funziona bene contro alcuni tumori del sangue ma fatica enormemente contro i tumori solidi.

Come NFIL3 sabota le cellule immunitarie

Il team guidato dal professor Michel Sadelain, considerato uno dei padri della terapia CAR T, ha analizzato circa 400 fattori di trascrizione, cioè proteine che decidono quali geni si attivano e quali restano spenti all’interno delle cellule. Da questa analisi su larga scala è emerso che NFIL3 gioca un ruolo centrale nel processo di esaurimento. Quando i ricercatori hanno disattivato questa proteina utilizzando la tecnologia CRISPR/Cas9, le cellule CAR T hanno mostrato una resistenza notevolmente superiore: restavano attive più a lungo, si moltiplicavano con maggiore efficienza e mantenevano una capacità antitumorale decisamente più forte.

“Spegnere NFIL3 potrebbe rappresentare un passo decisivo per migliorare significativamente la potenza a lungo termine delle cellule CAR T“, ha spiegato la professoressa Judith Feucht, che oltre a condurre ricerca lavora quotidianamente con pazienti pediatrici oncologici presso l’Ospedale Universitario di Tubinga.

Risultati nei modelli animali e prospettive future

I benefici della rimozione di NFIL3 sono stati confermati in diversi modelli murini. Le cellule CAR T prive di questa proteina hanno controllato i tumori in modo più efficace e contribuito ad allungare la sopravvivenza degli animali trattati. Risultati che aprono una strada concreta verso il miglioramento della terapia CAR T anche per quei tumori solidi che oggi rappresentano una sfida quasi insormontabile.

Celina May, co-prima autrice dello studio, ha sottolineato come l’obiettivo sia proprio quello di rendere le cellule CAR T efficaci anche contro i tumori solidi, un traguardo che la comunità scientifica insegue da anni. La professoressa Feucht lavora all’interno dell’unico Cluster di Eccellenza tedesco in oncologia, l’iFIT, seguendo un approccio che punta a tradurre le scoperte di laboratorio in trattamenti reali per i pazienti.

Naturalmente, prima di poter testare questa strategia sulle persone serviranno ulteriori studi e sperimentazioni cliniche. Ma i dati raccolti finora offrono una base solida e, soprattutto, una direzione chiara. Se la disattivazione di NFIL3 dovesse funzionare anche nell’essere umano, potrebbe ampliare enormemente il raggio d’azione della terapia CAR T, portandola dove oggi non riesce ad arrivare. E per chi combatte ogni giorno contro il cancro, anche una singola proteina in meno può fare tutta la differenza del mondo.

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Un nuovo farmaco sta facendo parlare di sé nel mondo dell’oncologia, e non per una promessa vaga o per risultati marginali. Daraxonrasib ha quasi raddoppiato il tempo di sopravvivenza nei pazienti trattati, un dato che ha colpito la comunità scientifica per la sua portata. Ma la vera novità non sta solo nei numeri: è il modo in cui questo farmaco combatte la malattia a rappresentare un cambio di paradigma.

Il meccanismo d’azione di daraxonrasib è qualcosa che gli esperti descrivono con un’immagine molto efficace. Il farmaco, in pratica, avvolge letteralmente una proteina oncogena responsabile della crescita cellulare incontrollata. È come se la stringesse in un abbraccio talmente stretto da impedirle di funzionare. Quella proteina, che normalmente invia segnali alle cellule tumorali dicendo loro di moltiplicarsi senza sosta, viene bloccata e resa inattiva. Nessun segnale, nessuna crescita. Almeno, non a quei ritmi devastanti che caratterizzano le forme più aggressive di cancro.

Un approccio terapeutico diverso da tutto ciò che esisteva prima

Quello che rende daraxonrasib particolarmente interessante è che non segue le strade già battute dalla maggior parte dei trattamenti oncologici attuali. Non si limita a rallentare la divisione cellulare in modo generico, né punta a distruggere le cellule tumorali con la forza bruta tipica della chemioterapia tradizionale. Il suo bersaglio è estremamente preciso: quella singola proteina che funziona come un interruttore sempre acceso nel macchinario del tumore.

Questo tipo di approccio, definito dagli specialisti come terapia mirata, non è nuovo in senso assoluto. Esistono già farmaci che colpiscono bersagli molecolari specifici. Però la capacità di daraxonrasib di “abbracciare” fisicamente la proteina e neutralizzarla rappresenta un livello di sofisticazione diverso. È un po’ come la differenza tra sparare a un bersaglio da lontano e andare lì a disattivarlo con le proprie mani.

Cosa significano questi risultati per i pazienti

Raddoppiare la sopravvivenza non è un dettaglio statistico da prendere alla leggera. Per chi affronta una diagnosi oncologica, ogni mese in più ha un peso enorme. E daraxonrasib non si è limitato a offrire tempo: i dati suggeriscono che la qualità di quel tempo guadagnato è stata significativa, con effetti collaterali gestibili rispetto ad altre opzioni terapeutiche disponibili.

Naturalmente, restano domande aperte. Su quali tipi di tumore funziona meglio? Può essere combinato con altri farmaci per potenziarne l’effetto? E soprattutto, quanto sarà accessibile una volta che arriverà sul mercato? Sono questioni che i prossimi studi clinici dovranno chiarire. Ma il segnale lanciato da daraxonrasib è forte e difficile da ignorare: colpire il cancro con precisione chirurgica, abbracciando e spegnendo le proteine che lo alimentano, potrebbe davvero cambiare le regole del gioco nella lotta contro questa malattia.

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Una scoperta che arriva dritta dal cuore delle cellule adipose sta facendo riconsiderare parecchie certezze nel campo della ricerca sull’obesità e sulle malattie metaboliche. Un gruppo di scienziati ha individuato un ruolo del tutto inaspettato per una proteina chiamata HSL (lipasi ormone sensibile), che per decenni è stata considerata poco più di un interruttore: il suo compito, si pensava, era semplicemente quello di liberare i grassi immagazzinati quando il corpo ha bisogno di energia. E invece no. La realtà è molto più complessa e, per certi versi, affascinante.

La proteina HSL, a quanto emerge, non si limita a lavorare nel citoplasma delle cellule adipose. Opera anche nel nucleo cellulare, dove svolge una funzione completamente diversa: contribuisce a mantenere le cellule di grasso in equilibrio, sane e funzionanti. È un po’ come scoprire che un operaio di fabbrica, finito il turno, va a dirigere l’orchestra. Due lavori diversissimi, entrambi fondamentali.

Quando manca HSL, il grasso non aumenta: scompare

Ecco dove la faccenda diventa davvero controintuitiva. Verrebbe spontaneo pensare che, senza una proteina deputata a bruciare i grassi, il risultato sarebbe un accumulo di tessuto adiposo. Più grasso, più peso, più problemi. Eppure succede l’esatto contrario. Sia nei topi che nelle persone prive di HSL funzionante, il grasso corporeo non aumenta affatto. Anzi, si riduce drasticamente, portando a una condizione nota come lipodistrofia.

La lipodistrofia è tutt’altro che benigna. Si tratta di una perdita patologica di tessuto adiposo che provoca una cascata di problemi metabolici gravi, dal diabete alla steatosi epatica. Questo perché il grasso corporeo, per quanto spesso demonizzato, ha un ruolo essenziale: funziona da deposito energetico, da isolante, da regolatore ormonale. Senza di esso, il metabolismo va letteralmente in tilt.

Cosa significa tutto questo per la ricerca sull’obesità

Il punto centrale di questa ricerca è che le cellule adipose sono molto più sofisticate di quanto si credesse. Non sono semplici magazzini di energia in attesa di essere svuotati. Sono strutture biologiche attive, dotate di meccanismi interni delicati che ne regolano la sopravvivenza e la funzione. La proteina HSL, con il suo doppio ruolo, ne è la prova più evidente.

Per chi studia l’obesità e le malattie metaboliche, questa scoperta apre scenari nuovi. Se la salute delle cellule adipose dipende anche da ciò che accade nel loro nucleo, allora le strategie terapeutiche future dovranno tenerne conto. Non basta pensare a come eliminare il grasso in eccesso. Bisogna anche capire come mantenere funzionante quello che c’è, perché il confine tra troppo e troppo poco è più sottile di quanto si immaginasse. E a volte, come in questo caso, è una singola proteina a fare tutta la differenza.

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Combattere l’Alzheimer sfruttando le risorse già presenti nel cervello. Sembra un’idea quasi troppo elegante per essere vera, eppure un gruppo di ricercatori del Baylor College of Medicine ha dimostrato che è possibile, almeno nei modelli animali. La chiave sta in una proteina chiamata Sox9, capace di riattivare le cellule di supporto del cervello e spingerle a fare pulizia delle placche tossiche che caratterizzano la malattia.

Lo studio, pubblicato sulla rivista Nature Neuroscience, ha mostrato risultati notevoli: aumentando i livelli di Sox9, gli astrociti, cellule a forma di stella che svolgono funzioni fondamentali per la salute cerebrale, hanno iniziato a inglobare e rimuovere le placche amiloidi già presenti nel cervello di topi con sintomi conclamati di Alzheimer. Non parliamo quindi di prevenzione, ma di un intervento su una malattia già in corso. Questo dettaglio non è banale, perché molti esperimenti precedenti venivano condotti prima che le placche si formassero, un contesto meno rappresentativo della realtà clinica.

Come funziona il meccanismo e perché gli astrociti contano così tanto

Gli astrociti non sono semplici comparse nella vita del cervello. Facilitano la comunicazione tra neuroni, contribuiscono alla memorizzazione e mantengono l’ambiente cerebrale in equilibrio. Il problema è che, con l’invecchiamento, queste cellule perdono progressivamente efficienza. La proteina Sox9 regola l’attività di numerosi geni negli astrociti che invecchiano, e quando i suoi livelli calano, il declino si fa più marcato.

I ricercatori hanno verificato cosa succede manipolando i livelli di Sox9 in topi già affetti da deficit cognitivi. Il confronto è stato netto: livelli più bassi di Sox9 hanno portato a un accumulo più rapido di placche e a strutture degli astrociti più semplificate, quindi meno funzionali. Al contrario, aumentare Sox9 ha prodotto astrociti più complessi, più attivi e decisamente più bravi nel ripulire il cervello. Come ha spiegato il dottor Benjamin Deneen, autore corrispondente dello studio, gli astrociti con livelli elevati di Sox9 hanno agito quasi come un aspirapolvere biologico, ingerendo le placche amiloidi e rimuovendole.

La cosa più incoraggiante? I topi con Sox9 potenziato hanno mantenuto nel tempo funzioni cognitive migliori, riuscendo a riconoscere oggetti e ambienti familiari con maggiore facilità rispetto ai gruppi di controllo. Il monitoraggio è durato sei mesi, un arco temporale significativo per questo tipo di studi.

Un approccio diverso da quelli attuali contro l’Alzheimer

La maggior parte delle terapie oggi in fase di sviluppo o già approvate per l’Alzheimer punta sui neuroni o cerca di bloccare la formazione delle placche amiloidi a monte. Questo studio suggerisce che potenziare la capacità naturale degli astrociti di fare pulizia potrebbe essere altrettanto importante, aprendo un fronte terapeutico complementare. Serve ancora molto lavoro per capire come Sox9 si comporta nel cervello umano nel lungo periodo, ma la direzione è promettente.

Lo studio è stato finanziato dai National Institutes of Health e da altre fondazioni, e rappresenta un passo avanti nella comprensione di come le cellule non neuronali possano essere alleate preziose nella lotta contro le malattie neurodegenerative. Se questi risultati troveranno conferma anche nell’uomo, potremmo trovarci davanti a un cambio di paradigma nel modo di affrontare l’Alzheimer: non solo proteggere i neuroni, ma risvegliare chi già lavora al loro fianco.

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Una scoperta sulla obesità sta facendo parlare la comunità scientifica internazionale, e il motivo è tanto semplice quanto dirompente. Una proteina che si credeva di conoscere bene, la HSL (lipasi ormone sensibile), non si limita a liberare i grassi accumulati nelle cellule. Fa molto di più. Secondo uno studio condotto dall’Université de Toulouse, questa proteina gioca un ruolo fondamentale anche nel nucleo delle cellule adipose, dove contribuisce a mantenere sano il tessuto adiposo. E quando manca o non funziona come dovrebbe, le conseguenze sono tutt’altro che banali.

Per capire la portata della cosa, vale la pena fare un passo indietro. Le cellule di grasso, chiamate adipociti, non sono semplici magazzini. Sono strutture attive, che regolano come il corpo immagazzina e utilizza energia. Al loro interno, il grasso viene conservato in goccioline lipidiche, una specie di riserva da cui attingere tra un pasto e l’altro. La proteina HSL, conosciuta fin dagli anni ’60, funziona come un interruttore: quando servono energie, ormoni come l’adrenalina la attivano e il grasso viene rilasciato. Tutto abbastanza lineare. Fino a oggi.

Perché l’assenza di HSL non fa ingrassare (anzi, il contrario)

Ecco dove la faccenda si fa interessante. Verrebbe spontaneo pensare che senza HSL il grasso si accumuli, dato che il corpo non riesce a mobilitarlo. Invece no. Studi su topi e su persone con mutazioni nel gene della HSL mostrano che questi soggetti perdono massa grassa, sviluppando una condizione chiamata lipodistrofia. In pratica, troppo poco tessuto adiposo. Non obesità, ma il suo opposto apparente. E qui sta il paradosso più affascinante: obesità e lipodistrofia sembrano condizioni agli antipodi, eppure condividono rischi metabolici molto simili. In entrambi i casi, gli adipociti non funzionano a dovere, con conseguenze che spaziano da problemi cardiovascolari al diabete.

Il gruppo di ricerca guidato da Dominique Langin, all’interno dell’I2MC di Tolosa, ha scoperto che la HSL non opera solo sulla superficie delle goccioline lipidiche. Si trova anche nel nucleo degli adipociti, la cabina di regia genetica della cellula. Lì dentro, la proteina interagisce con altre molecole e partecipa a un programma biologico che mantiene in equilibrio la quantità di tessuto adiposo. Come ha spiegato Jérémy Dufau, coautore dello studio, nel nucleo la HSL si associa a numerose altre proteine contribuendo a tenere gli adipociti “in salute”.

Perché questa scoperta sull’obesità conta adesso

La tempistica non è casuale. In Francia, una persona su due è in sovrappeso o obesa. A livello globale, circa due miliardi e mezzo di persone convivono con il problema. L’obesità aumenta il rischio di diabete, malattie cardiache e riduce significativamente la qualità della vita. Capire fino in fondo come funziona il metabolismo dei grassi non è un esercizio accademico, è una necessità sanitaria.

Questa nuova funzione della HSL, quella nucleare, aiuta a spiegare perché chi ne è privo sviluppa lipodistrofia. Ma soprattutto apre strade inedite per comprendere le malattie metaboliche nel loro complesso, obesità inclusa. Sapere che una proteina può fare cose diverse a seconda di dove si trova dentro la cellula è il tipo di intuizione che potrebbe portare, col tempo, a strategie di prevenzione e trattamento più mirate. E forse, a riscrivere qualche capitolo dei manuali di biologia che sembravano ormai chiusi.

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Il morbo di Alzheimer potrebbe avere un nemico inaspettato, e puzza di uova marce. Un gruppo di scienziati ha scoperto che una proteina chiamata CSE, responsabile della produzione di piccole quantità di idrogeno solforato nel cervello, gioca un ruolo sorprendentemente importante nella protezione delle cellule cerebrali. Quando questa proteina viene a mancare, il cervello inizia a deteriorarsi in modi che ricordano da vicino i sintomi classici della malattia.

La scoperta arriva da esperimenti condotti su topi geneticamente modificati. I ricercatori hanno rimosso la proteina CSE dal cervello di questi animali e i risultati sono stati piuttosto eloquenti: perdita di memoria, danni cerebrali diffusi, indebolimento della barriera ematoencefalica e una riduzione significativa nella formazione di nuovi neuroni. In pratica, tutti i segnali distintivi dell’Alzheimer si sono manifestati proprio in assenza di quel gas che, a prima vista, sembrerebbe più un problema che una risorsa.

Il paradosso del gas tossico che fa bene al cervello

Ed è qui che la faccenda si fa davvero interessante. L’idrogeno solforato è notoriamente tossico ad alte concentrazioni, è quel gas dal caratteristico odore di uova marce che nessuno vorrebbe respirare. Eppure, quando viene prodotto in dosi microscopiche e con estrema precisione dal nostro organismo, sembra svolgere una funzione protettiva fondamentale. È un po’ come certi farmaci che a piccole dosi curano e a dosi eccessive avvelenano.

Il punto cruciale della ricerca è proprio questo: non conta solo la presenza del gas, ma la sua regolazione. La proteina CSE funziona come una specie di rubinetto biologico che mantiene i livelli di idrogeno solforato entro limiti precisi. Senza quel rubinetto, il cervello perde una difesa naturale contro i processi neurodegenerativi che caratterizzano il morbo di Alzheimer.

Cosa significa tutto questo per la ricerca futura

Ovviamente siamo ancora in una fase preliminare. Gli studi sono stati condotti su modelli animali e il passaggio alla comprensione completa di cosa accade nel cervello umano richiederà tempo e ulteriori verifiche. Però la direzione è affascinante. Se la proteina CSE e il suo ruolo nella produzione di idrogeno solforato venissero confermati come fattori protettivi anche nell’uomo, si aprirebbero scenari terapeutici completamente nuovi nella lotta contro l’Alzheimer.

L’idea che un gas associato alla putrefazione possa in realtà sostenere la memoria e la salute neuronale è uno di quei colpi di scena che la biologia ogni tanto regala. E che ricorda quanto poco, ancora oggi, sappiamo davvero di come funziona il nostro cervello.

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L’invecchiamento cerebrale potrebbe avere un protagonista ben preciso, e porta il nome di una proteina: FTL1. Un gruppo di scienziati della University of California San Francisco ha individuato in questa molecola un elemento chiave nel declino delle funzioni cognitive legate all’età. La parte più interessante? Riducendone i livelli nei topi anziani, il cervello ha iniziato a riprendersi, ricostruendo connessioni perdute e migliorando la memoria. Non un semplice rallentamento del deterioramento, ma una vera inversione di rotta.

Per arrivare a questo risultato, il team di ricerca ha monitorato nel tempo i cambiamenti genetici e proteici nell’ippocampo, quella regione del cervello fondamentale per l’apprendimento e la memoria. Tra tutte le variabili analizzate, solo una mostrava differenze costanti e significative tra animali giovani e anziani: la proteina FTL1. Nei topi più vecchi, i livelli di FTL1 risultavano sistematicamente più alti. In parallelo, le connessioni tra i neuroni nell’ippocampo diminuivano, e le prestazioni nei test cognitivi peggioravano sensibilmente.

Quando i ricercatori hanno artificialmente aumentato i livelli di FTL1 nei topi giovani, gli effetti sono stati eloquenti. Il cervello di questi animali ha cominciato a somigliare e funzionare come quello di esemplari molto più anziani. Le cellule nervose con alti livelli della proteina sviluppavano strutture semplificate, perdendo quella rete ramificata e complessa tipica dei neuroni sani.

Invertire il declino cognitivo riducendo FTL1

Il risultato davvero sorprendente è arrivato però dal passaggio opposto. Abbassando i livelli di FTL1 nei topi anziani, gli animali hanno mostrato segni chiari di recupero. Le connessioni tra le cellule cerebrali sono aumentate e i risultati nei test di memoria sono migliorati in modo misurabile. Saul Villeda, vicedirettore del Bakar Aging Research Institute della UCSF e autore senior dello studio pubblicato su Nature Aging, ha commentato senza mezzi termini: si tratta di una vera e propria inversione dei danni, non di una semplice prevenzione dei sintomi.

C’è anche un altro aspetto che rende la scoperta ancora più promettente. Ulteriori esperimenti hanno dimostrato che FTL1 influenza il modo in cui le cellule cerebrali utilizzano l’energia. Nei topi anziani, livelli elevati della proteina rallentavano il metabolismo cellulare nell’ippocampo. Tuttavia, trattando queste cellule con un composto in grado di stimolare il metabolismo, gli effetti negativi venivano bloccati. Questo apre una finestra concreta verso possibili trattamenti farmacologici.

Verso terapie mirate contro l’invecchiamento cerebrale

Villeda ha dichiarato che queste scoperte potrebbero aprire la strada a terapie mirate capaci di contrastare gli effetti di FTL1 nel cervello umano. Le opportunità di alleviare le conseguenze peggiori dell’invecchiamento, secondo il ricercatore, stanno diventando sempre più concrete. Ed è difficile dargli torto, considerando che lo studio non si limita a descrivere un meccanismo, ma suggerisce già un possibile punto di intervento. Resta da capire come e quando questi risultati potranno essere tradotti dall’animale all’essere umano, ma la direzione è quella giusta. E per chi studia la biologia dell’invecchiamento cerebrale, questo è un momento particolarmente stimolante.

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Come il parassita si nasconde nel sangue umano

Il tripanosoma africano, il parassita responsabile della malattia del sonno, sopravvive nel flusso sanguigno rivestendosi di uno strato protettivo fatto di proteine chiamate glicoproteine di superficie varianti (VSG). Questo mantello proteico funziona come un travestimento continuo: ogni volta che il sistema immunitario impara a riconoscerlo, il parassita cambia abito. Fin qui, la scienza lo sapeva già da tempo. Quello che però restava un mistero, e lo era da quasi quarant’anni, riguardava un dettaglio molto strano: le istruzioni genetiche che producono il mantello protettivo contengono anche dei “geni aiutanti”, fondamentali per la sopravvivenza del parassita. Logica vorrebbe che il tripanosoma producesse quantità simili di entrambe le proteine. E invece no. Il parassita sforna enormi quantità di proteine del mantello, mentre quelle accessorie restano a livelli minimi.

Ecco dove entra in scena la proteina ESB2. I ricercatori hanno scoperto che questa molecola si posiziona direttamente all’interno del centro di produzione proteica del parassita, chiamato Expression Site Body. Mentre le istruzioni genetiche vengono elaborate, ESB2 agisce come una lama molecolare: taglia via con precisione chirurgica le sezioni relative ai geni aiutanti, lasciando intatte quelle dedicate al mantello protettivo. Il risultato è un controllo straordinariamente raffinato di ciò che il parassita mostra all’esterno e ciò che invece tiene nascosto.

Nuove strade per combattere la malattia del sonno

La malattia del sonno viene trasmessa attraverso la puntura della mosca tse tse. Senza trattamento, il parassita riesce a penetrare nel sistema nervoso centrale, provocando sintomi gravi: alterazione dei cicli del sonno, confusione, fino al coma. Capire come il tripanosoma africano gestisce il proprio camuffamento molecolare non è quindi solo un esercizio accademico. È potenzialmente una questione di vita o di morte per milioni di persone.

La dottoressa Joana Faria, responsabile dello studio e a capo del laboratorio di ricerca presso l’Università di York, ha spiegato che il segreto del parassita non sta tanto in quello che produce, quanto in quello che sceglie di eliminare. Il fatto che la sopravvivenza di un organismo dipenda dalla distruzione mirata delle proprie istruzioni genetiche, piuttosto che dalla loro semplice regolazione, rappresenta un cambio di prospettiva notevole. Lianne Lansink, prima autrice della ricerca, ha raccontato che quando il trituratore molecolare è apparso per la prima volta al microscopio, il gruppo ha capito immediatamente di trovarsi davanti a qualcosa di speciale.

Il progetto, finanziato dalla Sir Henry Dale Fellowship (una collaborazione tra Wellcome Trust e Royal Society), ha coinvolto ricercatori provenienti da Regno Unito, Portogallo, Paesi Bassi, Germania, Singapore e Brasile. Rappresenta il primo grande risultato del nuovo laboratorio della dottoressa Faria a York e rafforza la reputazione della città come polo nelle scienze della vita. Ora la sfida sarà tradurre questa conoscenza in strategie terapeutiche concrete, sfruttando quello che di fatto è un punto debole finora sconosciuto nel ciclo vitale del parassita.

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Esiste un tipo di grasso nel corpo umano che, invece di accumularsi, lavora per bruciare energia. Si chiama grasso bruno, e un gruppo di ricercatori della New York University ha appena scoperto un meccanismo biologico nascosto che lo rende capace di funzionare come una vera e propria fornace metabolica. Lo studio, pubblicato su Nature Communications a marzo 2026, apre scenari completamente nuovi per il trattamento dell’obesità.

La maggior parte del grasso corporeo è grasso bianco, quello che immagazzina energia in eccesso e che, quando si accumula troppo, diventa un problema. Il grasso bruno funziona in modo radicalmente diverso: è presente in quantità ridotte e ha il compito di regolare la temperatura corporea. Quando fa freddo, questo tessuto utilizza glucosio e lipidi per produrre calore attraverso un processo chiamato termogenesi. In pratica, tutta quell’energia chimica viene dissipata sotto forma di calore invece di finire depositata nel corpo. Il grasso bruno agisce come una specie di scarico metabolico che attira nutrienti e impedisce che vengano stoccati.

Ma perché il grasso bruno riesca a fare tutto questo, ha bisogno di un’infrastruttura precisa: reti dense di vasi sanguigni e connessioni nervose. I nervi gli permettono di ricevere segnali dal cervello, i vasi portano ossigeno e nutrienti. Fino a oggi, però, pochi studi avevano indagato come queste reti di supporto si formano davvero.

La proteina SLIT3 e il suo doppio ruolo

Qui entra in gioco la scoperta chiave. Il laboratorio di Farnaz Shamsi, professoressa di patobiologia molecolare alla NYU, aveva già individuato tramite sequenziamento RNA una proteina chiamata SLIT3, rilasciata dalle cellule del grasso bruno. Nel nuovo studio, il team ha scoperto che un enzima chiamato BMP1 taglia SLIT3 in due frammenti distinti. Ed è qui che la faccenda diventa elegante: ciascun frammento ha una funzione diversa. Uno promuove la crescita dei vasi sanguigni, l’altro stimola l’espansione delle reti nervose.

Come ha spiegato Shamsi, si tratta di un segnale sdoppiato, un design evolutivo raffinato in cui due componenti di un singolo fattore regolano in modo indipendente processi che devono essere coordinati nello spazio e nel tempo. I ricercatori hanno anche identificato un recettore, PLXNA1, che si lega a uno dei frammenti di SLIT3 e contribuisce a regolare lo sviluppo nervoso nel grasso bruno. Nei topi in cui SLIT3 o PLXNA1 erano stati rimossi, gli animali tolleravano molto peggio il freddo e il loro grasso bruno risultava privo di una struttura nervosa e vascolare adeguata.

Cosa significa per la salute metabolica e la lotta all’obesità

Per capire se lo stesso meccanismo funziona anche nelle persone, il team ha analizzato campioni di tessuto adiposo provenienti da oltre 1.500 individui, inclusi soggetti con obesità. I risultati suggeriscono che l’attività di SLIT3 potrebbe influenzare la salute del tessuto adiposo, l’infiammazione e la sensibilità all’insulina.

La maggior parte dei farmaci per la perdita di peso attualmente disponibili, compresi i GLP1, agisce sopprimendo l’appetito. L’approccio che emerge da questa ricerca è completamente diverso: invece di ridurre quanto si mangia, punta ad aumentare quanta energia il corpo consuma. La scoperta di come SLIT3 si divide e interagisce con i recettori per costruire reti nervose e vascolari offre diversi bersagli potenziali per terapie future. Come ha sottolineato Shamsi, avere grasso bruno non basta: serve la giusta infrastruttura all’interno del tessuto perché la produzione di calore funzioni davvero. Ed è proprio questa infrastruttura che adesso gli scienziati sanno come attivare.

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La divisione cellulare batterica è uno di quei processi fondamentali che la scienza studia da decenni, eppure continua a riservare sorprese. L’ultima arriva da un gruppo di ricerca guidato dalla Universitat Autònoma de Barcelona (UAB), che ha svelato un meccanismo molecolare davvero inatteso: una proteina a forma di ciambella, chiamata MraZ, deve letteralmente rompersi e deformarsi per poter attivare i geni responsabili della divisione cellulare nei batteri. Lo studio, pubblicato su Nature Communications nel marzo 2026, rappresenta un passo avanti notevole nella comprensione di come i microrganismi regolano la propria crescita.

Il punto di partenza è relativamente semplice da capire. Nella maggior parte dei batteri, le istruzioni genetiche per la divisione cellulare sono raggruppate in quello che viene chiamato operone dcw. Si tratta di un insieme di geni che contiene tutte le informazioni necessarie per produrre le proteine coinvolte sia nella divisione della cellula sia nella costruzione della parete cellulare batterica. A governare l’accensione di questi geni intervengono i cosiddetti fattori di trascrizione, proteine che si legano a una regione specifica del DNA, il promotore, per dare il via alla lettura delle informazioni genetiche. Ed è proprio qui che entra in gioco la proteina MraZ.

Come funziona il meccanismo: la ciambella che si deforma

Il team guidato da David Reverter, professore ordinario nel Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare e ricercatore presso l’Istituto di Biotecnologia e Biomedicina della UAB, ha utilizzato tecniche avanzate di biologia strutturale per osservare cosa succede a livello atomico. Grazie alla criomicroscopia elettronica e alla cristallografia a raggi X, gli scienziati sono riusciti a catturare l’interazione tra MraZ e il DNA del promotore dell’operone dcw nel batterio Mycoplasma genitalium, un organismo modello con un genoma estremamente ridotto.

Il promotore dell’operone dcw contiene quattro sequenze ripetute, chiamate “box”, ciascuna composta da sei nucleotidi. Queste sequenze sono fondamentali per regolare la trascrizione. E qui arriva la parte sorprendente. La proteina MraZ normalmente esiste come un ottamero, cioè un anello formato da otto subunità identiche disposte a ciambella. Il problema è che la curvatura naturale di questa struttura non permetterebbe mai un contatto efficace con le quattro box del promotore. Eppure la divisione cellulare batterica avviene, e qualcosa deve pur cedere.

Quello che i ricercatori hanno osservato è che la ciambella si spezza e si deforma, consentendo a quattro delle otto subunità di legarsi alle quattro box del promotore. È un comportamento che nessuno aveva previsto con certezza, anche se esistevano ipotesi basate su modelli computazionali e esperimenti biochimici. Vedere direttamente questa trasformazione strutturale attraverso la criomicroscopia elettronica cambia radicalmente la comprensione del processo.

Un meccanismo universale con ricadute importanti

La cosa più interessante, secondo Reverter, è che questo meccanismo non riguarda solo Mycoplasma genitalium. Le proteine MraZ sono molto simili tra loro nella stragrande maggioranza dei batteri, presentano la stessa struttura ottamerica e le sequenze del DNA dei promotori degli operoni che regolano la divisione cellulare sono anch’esse conservate. Questo significa che il meccanismo identificato potrebbe essere praticamente universale nel mondo batterico.

La ricerca è stata condotta in collaborazione con il sincrotrone ALBA e con il servizio di criomicroscopia elettronica dell’Istituto di Genetica e Biologia Molecolare e Cellulare di Strasburgo, in Francia. Un lavoro internazionale, insomma, che apre una finestra nuova su come i batteri controllano uno dei processi più basilari della loro esistenza. E che potrebbe, nel tempo, fornire spunti preziosi anche per lo sviluppo di nuove strategie antibatteriche, capaci di colpire proprio questo snodo regolatorio così cruciale.

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