Una proteina a ciambella che si spezza: ecco come i batteri avviano la divisione cellulare
La divisione cellulare batterica è uno di quei processi fondamentali che la scienza studia da decenni, eppure continua a riservare sorprese. L’ultima arriva da un gruppo di ricerca guidato dalla Universitat Autònoma de Barcelona (UAB), che ha svelato un meccanismo molecolare davvero inatteso: una proteina a forma di ciambella, chiamata MraZ, deve letteralmente rompersi e deformarsi per poter attivare i geni responsabili della divisione cellulare nei batteri. Lo studio, pubblicato su Nature Communications nel marzo 2026, rappresenta un passo avanti notevole nella comprensione di come i microrganismi regolano la propria crescita.
Il punto di partenza è relativamente semplice da capire. Nella maggior parte dei batteri, le istruzioni genetiche per la divisione cellulare sono raggruppate in quello che viene chiamato operone dcw. Si tratta di un insieme di geni che contiene tutte le informazioni necessarie per produrre le proteine coinvolte sia nella divisione della cellula sia nella costruzione della parete cellulare batterica. A governare l’accensione di questi geni intervengono i cosiddetti fattori di trascrizione, proteine che si legano a una regione specifica del DNA, il promotore, per dare il via alla lettura delle informazioni genetiche. Ed è proprio qui che entra in gioco la proteina MraZ.
Come funziona il meccanismo: la ciambella che si deforma
Il team guidato da David Reverter, professore ordinario nel Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare e ricercatore presso l’Istituto di Biotecnologia e Biomedicina della UAB, ha utilizzato tecniche avanzate di biologia strutturale per osservare cosa succede a livello atomico. Grazie alla criomicroscopia elettronica e alla cristallografia a raggi X, gli scienziati sono riusciti a catturare l’interazione tra MraZ e il DNA del promotore dell’operone dcw nel batterio Mycoplasma genitalium, un organismo modello con un genoma estremamente ridotto.
Il promotore dell’operone dcw contiene quattro sequenze ripetute, chiamate “box”, ciascuna composta da sei nucleotidi. Queste sequenze sono fondamentali per regolare la trascrizione. E qui arriva la parte sorprendente. La proteina MraZ normalmente esiste come un ottamero, cioè un anello formato da otto subunità identiche disposte a ciambella. Il problema è che la curvatura naturale di questa struttura non permetterebbe mai un contatto efficace con le quattro box del promotore. Eppure la divisione cellulare batterica avviene, e qualcosa deve pur cedere.
Quello che i ricercatori hanno osservato è che la ciambella si spezza e si deforma, consentendo a quattro delle otto subunità di legarsi alle quattro box del promotore. È un comportamento che nessuno aveva previsto con certezza, anche se esistevano ipotesi basate su modelli computazionali e esperimenti biochimici. Vedere direttamente questa trasformazione strutturale attraverso la criomicroscopia elettronica cambia radicalmente la comprensione del processo.
Un meccanismo universale con ricadute importanti
La cosa più interessante, secondo Reverter, è che questo meccanismo non riguarda solo Mycoplasma genitalium. Le proteine MraZ sono molto simili tra loro nella stragrande maggioranza dei batteri, presentano la stessa struttura ottamerica e le sequenze del DNA dei promotori degli operoni che regolano la divisione cellulare sono anch’esse conservate. Questo significa che il meccanismo identificato potrebbe essere praticamente universale nel mondo batterico.
La ricerca è stata condotta in collaborazione con il sincrotrone ALBA e con il servizio di criomicroscopia elettronica dell’Istituto di Genetica e Biologia Molecolare e Cellulare di Strasburgo, in Francia. Un lavoro internazionale, insomma, che apre una finestra nuova su come i batteri controllano uno dei processi più basilari della loro esistenza. E che potrebbe, nel tempo, fornire spunti preziosi anche per lo sviluppo di nuove strategie antibatteriche, capaci di colpire proprio questo snodo regolatorio così cruciale.
